{"id":7654,"date":"2025-12-03T13:30:54","date_gmt":"2025-12-03T12:30:54","guid":{"rendered":"https:\/\/www.chromacon.com\/applications\/rekombinante-proteine\/"},"modified":"2026-05-10T16:19:01","modified_gmt":"2026-05-10T14:19:01","slug":"rekombinante-proteine","status":"publish","type":"application","link":"https:\/\/www.chromacon.com\/de\/anwendungen\/rekombinante-proteine\/","title":{"rendered":"Rekombinante Proteine"},"content":{"rendered":"
\n
\n
\n
\n
\n
\n

\n REKOMBINANTE PROTEINE <\/p>\n \n

\n Zwei Schritte. Ein Prozess. Kontinuierliche Aufreinigung rekombinanter Proteine<\/strong>. \n <\/h1>\n \n
\n

CaptureSMB\u00ae-Capture und MCSGP-Polishing auf der Contichrom\u00ae-Plattform \u2013 MCSGP wurde in Zusammenarbeit mit Bristol Myers Squibb bei einem PEGylierten Protein mit einer Zielreinheit von 98 % demonstriert: +8,2 Prozentpunkte<\/strong> Ausbeute (73,1\u219279,1 %) | +17,8 %<\/strong> Produktivit\u00e4t | \u221215 %<\/strong> PMI | niedrigste COG<\/strong> (Herstellungskosten) aller f\u00fcnf modellierten Szenarien. Mit Dual-Slope-MCSGP steigt die Ausbeute im Vergleich zum Batch-Maximum weiter auf +20\u201323 Prozentpunkte<\/strong>. CaptureSMB\u00ae wurde separat von BMS bei einem 100-fachen Scale-up<\/strong> f\u00fcr das Protein-A-Capture validiert. <\/p>\n

 <\/p>\n

Quellen: Kim et al., J. Chromatogr. A (2022) \u2013 BMS COG-Studie im industriellen Ma\u00dfstab; Kim et al., J. Chromatogr. A(2023) \u2013 Dual-Slope-MCSGP; CaptureSMB\u00ae, BMS-Validierung im Produktionsma\u00dfstab: Angelo et al., BioProcess International 2018 <\/em><\/strong><\/p>\n <\/div>\n <\/div>\n\n

\n
\n Sprechen Sie mit unseren Protein-Spezialisten<\/span><\/a><\/span> <\/div>\n
\n Laden Sie das BMS-Paper herunter<\/span><\/a><\/span> <\/div>\n <\/div>\n <\/div>\n <\/div>\n\n
\n
\n
\n \"\" <\/div>\n\n \n
\n
\n Sprechen Sie mit unseren Protein-Spezialisten<\/span><\/a><\/span> <\/div>\n
\n Laden Sie das BMS-Paper herunter<\/span><\/a><\/span> <\/div>\n <\/div>\n <\/div>\n <\/div>\n <\/div>\n <\/div>\n <\/section>
\n \n
\n
\n
\n

\n Der Engpass beim Affinity-Capture <\/h2>\n \n
\n

Die Batch-Bind-and-Elute-Chromatographie l\u00e4sst die Harzkapazit\u00e4t systematisch ungenutzt. Eine S\u00e4ule wird nur zu 60\u201380 % der dynamischen Bindungskapazit\u00e4t beladen, um einen Produktdurchbruch zu vermeiden \u2013 das bedeutet, dass in jedem Zyklus 20\u201340 % des teuren Affinit\u00e4tsharzes ungenutzt bleiben. <\/p>\n

Bei hochpreisigen Harzen \u2013 Protein L f\u00fcr F(ab‘)\u2082-Fragmente, Protein A f\u00fcr Fc-Fusionsproteine oder ma\u00dfgeschneiderte Affinit\u00e4tstr\u00e4ger f\u00fcr neuartige Scaffolds \u2013 treibt diese Unterauslastung die Herstellungskosten direkt in die H\u00f6he. Hinzu kommen die gro\u00dfen Puffervolumina, die f\u00fcr Batch-Zyklen erforderlich sind, sowie die langen Bearbeitungszeiten bei hochkonzentrierten Feeds, wodurch das Affinity-Capture zu einem erheblichen Engpass in der Fertigung wird. <\/p>\n

F\u00fcr Hersteller, die eine kontinuierliche Downstream-Verarbeitung oder die Integration mit Perfusionsbioreaktoren anstreben, stellt das Batch-Capture zudem die gr\u00f6\u00dfte zeitliche Diskontinuit\u00e4t im Prozessablauf dar.<\/p>\n <\/div>\n \n <\/div>\n\n

\n \"\" \n <\/div>\n <\/div>\n <\/section>\n\n<\/section>
\n \n
\n
\n
\n

\n Die L\u00f6sung: CaptureSMB\u00ae Kontinuierliches Affinity-Capture <\/h2>\n \n
\n

CaptureSMB\u00ae nutzt eine Gegenstrom-Beladungsstrategie mit zwei S\u00e4ulen, um die Auslastung des Affinit\u00e4tsharzes zu maximieren. W\u00e4hrend die erste S\u00e4ule die volle S\u00e4ttigung erreicht, wird der Durchbruch auf der zweiten S\u00e4ule aufgefangen \u2013 dies gew\u00e4hrleistet eine nahezu vollst\u00e4ndige Beladung beider S\u00e4ulen, bevor eine Elution erfolgt. Die Harzauslastung erreicht konsistent \u2265 95 % gegen\u00fcber 60\u201380 % bei der Batch-Beladung. <\/p>\n

Die dynamische Prozesssteuerung AutomAb\u00ae \u00fcberwacht den UV-Durchbruch in Echtzeit und l\u00f6st den S\u00e4ulenwechsel automatisch aus. So wird eine optimale Beladung unabh\u00e4ngig von Schwankungen des Feed-Titers aufrechterhalten \u2013 dies erm\u00f6glicht einen robusten Betrieb direkt gekoppelt an einen Perfusionsbioreaktor oder einen kontinuierlichen Kl\u00e4rungsprozess.<\/p>\n

CaptureSMB\u00ae ist mit jedem Affinit\u00e4ts-, IEX- oder Mixed-Mode-Capture-Harz<\/strong> kompatibel \u2013 Protein A, Protein L, Protein G und ma\u00dfgeschneiderte Affinit\u00e4tsliganden.<\/p>\n

\n

Funktioniert mit jedem Affinit\u00e4tsharz.<\/strong> CaptureSMB\u00ae wurde f\u00fcr Protein A (mAb- und Fc-Fusions-Capture), Protein L \/ KappaSelect (F(ab‘)\u2082- und \u03ba-Leichtkettenfragment-Capture) sowie ma\u00dfgeschneiderte Affinit\u00e4tsharze demonstriert. Das Zwei-S\u00e4ulen-Prinzip l\u00e4sst sich auf jedes Bind-and-Elute-System anwenden, bei dem die Maximierung der Harzauslastung und die Minimierung des Pufferverbrauchs von Bedeutung sind. <\/p>\n<\/blockquote>\n <\/div>\n \n Erfahren Sie mehr \u00fcber CaptureSMB\u00ae mit AutomAb\u00ae<\/span><\/a><\/span> <\/div>\n\n

\n \"\" \n <\/div>\n <\/div>\n <\/section>\n\n<\/div><\/section>\n

Bew\u00e4hrte Ergebnisse: CaptureSMB\u00ae vs. Batch \u2013 Affinity-Capture \u2013 F(ab‘)\u2082<\/h2>\n\n
\n
\n
\n \n \n
\n \n

\n 64 % \u2191 <\/h2>\n \n

\n Beladung
\r\n
\r\n <\/p>\n \n \n <\/div>\n\n<\/div>\n\n <\/div><\/section><\/div>\n\n\n\n

\n
\n \n \n
\n \n

\n > 30 % <\/h2>\n \n

\n Harzkosteneinsparungen (F(ab‘)\u2082 \/ Protein L)
\r\n <\/p>\n \n \n <\/div>\n\n<\/div>\n\n <\/div><\/section><\/div>\n\n\n\n

\n
\n \n \n
\n \n

\n 1,9\u00d7 <\/h2>\n \n

\n Produktivit\u00e4t
\r\n
\r\n <\/p>\n \n \n <\/div>\n\n<\/div>\n\n <\/div><\/section><\/div>\n\n\n\n

\n
\n \n \n
\n \n

\n 54 % \u2193 <\/h2>\n \n

\n Pufferverbrauch
\r\n
\r\n <\/p>\n \n \n <\/div>\n\n<\/div>\n\n <\/div><\/section><\/div>\n<\/div>\n

\n \n
\n \n